Efeito da cinética de inativação térmica das enzimas peroxidase e polifenoloxidase da água de coco

Errata: O nome que deve aparecer no artigo publicado é Bianca Gonçalves, e não Beatriz Gonçalves (esclarecimento feito pelo editor-chefe; informação atualizada em 24 mar. 2015 a pedido da referida autora. Para todos os efeitos, o nome que deve aparecer no artigo em PDF publicado neste número é Bianca Gonçalves)

Autores/as

  • Bianca Gonçalvez Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque
  • Caroline Kie Ishimoto Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque
  • Maria Regina de Paula Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque
  • Vania Battestin Professora do IFSP - Câmpus São José dos Campos

Palabras clave:

Água de cocô, enzimas, peroxidase, polifenoloxidase

Resumen

A água de coco é uma bebida natural, pouco calórica, com sabor agradável, conhecida mundialmente e muito apreciada em todo o Brasil, principalmente nas regiões litorâneas. O constituinte químico principal da água do coco é o açúcar na forma redutora (glicose e frutose) e não redutora (sacarose). Além de açúcares, a água de coco possui proteínas, vitaminas (ácido ascórbico, ácido nicotínico, biotina, riboflavina e ácido fólico) e minerais (Na, Ca, Fe, K, Mg e P, entre outros). A água de coco se torna imprópria para o consumo poucos dias após a sua retirada do fruto. Sua exposição ao ar atmosférico permite a ação de microrganismos e principalmente das enzimas peroxidase (POD) e polifenoloxidase (PPO), que desencadeiam uma série de reações como o escurecimento enzimático, alterações no valor nutritivo, na aparência e no sabor. Devido a suas características nutricionais, sua importância para o controle do processamento da água de coco e as alterações causadas pelas atividades da POD E PPO, o objetivo deste estudo foi avaliar o efeito da cinética de inativação térmica dessas enzimas presentes na água de coco. Para verificar o efeito da temperatura na atividade residual da peroxidase e polifenoloxidase da água de coco, foram colocados 5 mL de água de coco (em duplicata), em tubos de ensaio devidamente identificados. Posteriormente, esses tubos foram transferidos para banho-maria com temperaturas de tratamento de 50, 60, 70, 80, 90 e 100ºC durante 180 s. A atividade residual das enzimas peroxidase e polifenoloxidase foram determinadas utilizando-se, respectivamente, guaiacol e catecol como substratos fenólicos. Foi observado que o aumento da inibição enzimática ocorreu com o aumento da temperatura de incubação. A temperatura de tratamento de 70°C apresentou redução da atividade enzimática da POD e PPO de ca. 22,41% e 7,20%, respectivamente. O tratamento térmico a 100°C foi suficiente para a inativação total das enzimas.

Biografía del autor/a

Bianca Gonçalvez, Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque

Graduanda do Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia de São Paulo (IFSP) - câmpus São Roque.

Caroline Kie Ishimoto, Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque

Graduanda do Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia de São Paulo (IFSP) - câmpus São Roque.

Maria Regina de Paula, Graduanda do IFSP - Câmpus São Roque

Graduanda do Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia de São Paulo (IFSP) - câmpus São Roque.

Vania Battestin, Professora do IFSP - Câmpus São José dos Campos

Professora do IFSP - Câmpus São José dos Campos

Publicado

2015-01-31

Número

Sección

Artigos Científicos