Efeito da cinética de inativação térmica das enzimas peroxidase e polifenoloxidase da água de coco
Errata: O nome que deve aparecer no artigo publicado é Bianca Gonçalves, e não Beatriz Gonçalves (esclarecimento feito pelo editor-chefe; informação atualizada em 24 mar. 2015 a pedido da referida autora. Para todos os efeitos, o nome que deve aparecer no artigo em PDF publicado neste número é Bianca Gonçalves)
Palabras clave:
Água de cocô, enzimas, peroxidase, polifenoloxidaseResumen
A água de coco é uma bebida natural, pouco calórica, com sabor agradável, conhecida mundialmente e muito apreciada em todo o Brasil, principalmente nas regiões litorâneas. O constituinte químico principal da água do coco é o açúcar na forma redutora (glicose e frutose) e não redutora (sacarose). Além de açúcares, a água de coco possui proteínas, vitaminas (ácido ascórbico, ácido nicotínico, biotina, riboflavina e ácido fólico) e minerais (Na, Ca, Fe, K, Mg e P, entre outros). A água de coco se torna imprópria para o consumo poucos dias após a sua retirada do fruto. Sua exposição ao ar atmosférico permite a ação de microrganismos e principalmente das enzimas peroxidase (POD) e polifenoloxidase (PPO), que desencadeiam uma série de reações como o escurecimento enzimático, alterações no valor nutritivo, na aparência e no sabor. Devido a suas características nutricionais, sua importância para o controle do processamento da água de coco e as alterações causadas pelas atividades da POD E PPO, o objetivo deste estudo foi avaliar o efeito da cinética de inativação térmica dessas enzimas presentes na água de coco. Para verificar o efeito da temperatura na atividade residual da peroxidase e polifenoloxidase da água de coco, foram colocados 5 mL de água de coco (em duplicata), em tubos de ensaio devidamente identificados. Posteriormente, esses tubos foram transferidos para banho-maria com temperaturas de tratamento de 50, 60, 70, 80, 90 e 100ºC durante 180 s. A atividade residual das enzimas peroxidase e polifenoloxidase foram determinadas utilizando-se, respectivamente, guaiacol e catecol como substratos fenólicos. Foi observado que o aumento da inibição enzimática ocorreu com o aumento da temperatura de incubação. A temperatura de tratamento de 70°C apresentou redução da atividade enzimática da POD e PPO de ca. 22,41% e 7,20%, respectivamente. O tratamento térmico a 100°C foi suficiente para a inativação total das enzimas.
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