Determinação qualitativa de enzimas deteriorativas catalase e peroxidase em alcachofras provenientes da cidade de São Roque, SP

Autores

  • Antony Isidoro IFSP - Câmpus São Roque
  • Vania Battestin IFSP - Câmpus São José dos Campos

Palavras-chave:

Alcachofra, peroxidase, catalase

Resumo

A alcachofra (Cynara scolymus L.) é uma flor exótica e comestível, originária da Etiópia e do Egito, apreciada na Europa Mediterrânea e que conquista cada vez mais o paladar dos brasileiros. Das pétalas, consome-se a parte mais carnuda, e os talos também podem ser aproveitados. A alcachofra apresenta grande quantidade de enzimas que causam alterações de sabor e cor dessa flor quando processada. As principais enzimas responsáveis por alterações organolépticas em alimentos são a polifenoloxidase, catalase e peroxidase. As peroxidases são enzimas oxidativas que causam mudanças deteriorativas na cor, aroma, gosto e textura de frutas e vegetais. A catalase e a peroxidase são enzimas altamente termorresistentes, e por isso o alimento deve passar por um processamento térmico adequado para que possamos inativa-las. O objetivo desse trabalho foi determinar qualitativamente a presença de enzimas deteriorativas (catalase e peroxidase) na alcachofra provenientes da cidade de São Roque e realizar o processamento térmico como teste de inativação enzimática. Os testes de reação enzimática foram realizados utilizando guaiacol e peróxido de hidrogênio como indicadores da presença dessas enzimas. O teste de inibição da peroxidase e catalase da alcachofra foi realizado em banho-maria a temperatura de 100oC. Observouse que as enzimas catalase e peroxidase estão presentes em maior concentração no coração da alcachofra, seguido pelo talo e por último pelas pétalas intermediárias. Pode-se concluir também que quatro minutos de processamento térmico em água a temperatura de ebulição é suficiente para inativar a atividade de ambas as enzimas.

Publicado

2014-10-31

Edição

Seção

Relatos de Experiência